¿Puede una proteína anticongelante estimular también la formación de hielo?

14.03.2019

Una nueva investigación demuestra que algunas proteínas anticongelantes pueden hacer ambas cosas

 

La anticongelación es el modo que tiene la vida de sobrevivir a los inviernos fríos: proteínas naturales anticongelantes ayudan a los peces, los insectos, las plantas e incluso a las bacterias a vivir en las bajas temperaturas que, de otro modo, transformarían sus partes líquidas en esquirlas de hielo mortales. Curiosamente, en condiciones muy frías, las mismas proteínas puede también estimular el crecimiento de cristales de hielo. Esta fue la conclusión de los experimentos realizados en Israel y Alemania con proteínas extraídas de peces y escarabajos. Los resultados de este estudio, publicado recientemente en The Journal of Physical Chemistry Letters, podrían ser útiles para comprender los procesos básicos de la formación de hielo.  

Las proteínas anticongelantes no evitan la formación de hielo desde el primer momento. Se colocan alrededor de diminutos cristales de hielo envolviéndolos (los núcleos que crean el «molde» para que crezcan cristales de hielo mayores) y detienen su crecimiento. Por ejemplo, las larvas del gusano de la harina tienen estas proteínas en su capa externa para protegerse del hielo, que podría romper su frágil piel.

Los investigadores querían comparar las proteínas anticongelantes con las proteínas naturales que estimulan el crecimiento de cristales de hielo. Se sabe que en algunas bacterias, por ejemplo, crecen cristales de hielo afilados que acaban rompiendo la piel de los tomates maduros. Aunque antes se creía que estos dos tipos de proteínas eran muy distintos, en estudios científicos anteriores se ha sugerido que son más similares de lo que se creía. La premisa básica se basó en la idea de que las proteínas anticongelantes tienen una zona activa que puede unirse al hielo, y una zona de unión con el hielo puede ayudar a la formación de un núcleo de hielo inicial con el potencial para convertirse en un cristal de hielo.  El problema era que, hasta ahora, casi no existía forma de aislar realmente la acción de estas moléculas biológicas.

Este estudio fue dirigido por el Profesor Thomas Koop de la Universidad de Bielefeld, Alemania, que colaboró con el grupo del Profesor Ido Braslavsky de la Universidad Hebrea de Jerusalén y el Profesor Yinon Rudich del Instituto Weizmann de Ciencias. El estudio pudo realizarse gracias a un dispositivo desarrollado en el grupo del Profesor Yinon Rudich al que llamaron WISDOM (Weizmann Supercooled Droplets Observation on a Microarray) [Observación Weizmann de gotitas superenfriadas en una micromatriz] El dispositivo microfluídico tiene canales del tamaño de una micra y trampas de gotitas que permitieron a los investigadores capturar microgotitas de agua ultrapura en cada esquirla. Después añadieron cantidades cuidadosamente medidas de proteínas anticongelantes purificadas provenientes de larvas de gusano de la harina o de un pez que vive en el Ártico durante todo el año.

 

Una vez añadidas las proteínas anticongelantes a las gotitas, fueron enfriadas a temperaturas de refrigeración. El agua siguió siendo líquida, aunque ya se había enfriado por debajo del punto de congelación normal (es decir, superenfriado), en parte porque porque carecía de las impurezas que normalmente hacen que el agua se convierta en cubitos de hielo a 0 grados. Así, el hielo solo se formó en las muestras cuando la temperatura del agua estuvo por debajo de menos 30 grados. Esta configuración permitió al grupo estar seguro de que toda actividad de formación o de prevención de hielo se debía solamente a la acción de las proteínas.

 

Mientras que en las microgotitas de agua pura sin nada añadido, el hielo se empezó a formar a alrededor de 38,5 grados bajo cero, en aproximadamente la mitad de las muestras con proteínas anticongelantes los cristales de hielo se empezaron a formar a una temperatura más alta, cerca de menos 34. En otras palabras, a ciertas temperaturas, extremas pero no desconocidas en la Tierra, lo que es anticongelante se convierte en estimulante de la congelación e inicia el crecimiento de cristales de hielo.

 

El grupo comparó estos resultados con lo que se conoce sobre las proteínas naturales que estimulan el crecimiento de cristales de hielo (proteínas nucleadoras de hielo o INP). Las INP pueden formar hielo a temperaturas más altas que aquellas en las que las proteínas anticongelantes pasaron a producir hielo. Los investigadores sugieren que la principal diferencia es el tamaño de las proteínas: las INP son considerablemente mayores. Por lo tanto, este resultado se añade a nuestra comprensión tanto sobre la formación de hielo como su prevención. Para el Profesor Rudich, cuyo trabajo se centra en la atmósfera y el clima, estos resultados podrían ayudarle a arrojar luz sobre los procesos físicos que afectan a la formación de nubes, ya que en ella las proteínas y otras moléculas complejas influyen en el desarrollo de cristales de hielo en las nubes.

 

Actualmente se emplean proteínas anticongelantes, como las presentes en peces, entre otras cosas para mantener la textura suave de los helados y para que las superficies de exterior no se congelen. Este estudio sugiere que estas proteínas pueden tener límites, y que de hecho podrían estimular la acumulación de hielo cuando son expuestas a temperaturas extremadamente frías, como las que se alcanzaron en el continente norteamericano este año. Las INP también tienen su uso, por ejemplo, en las estaciones de esquí que quieren alargar la temporada, por lo que este estudio sobre las proteínas anticongelantes podría incluso indicar formas de crear mejores proteínas creadoras de hielo.

 

 

La investigación del Profesor Yinon Rudich está respaldada por el Centro de Investigación de Sensores y Seguridad de Nancy y Stephen Grand; el Centro Dr. Scholl para el Agua y el Clima; el Fondo INCPM de la Fundación Familiar David y Fela Shapell para Estudios Preclínicos; el Centro de la familia Sussman para el Estudio de Ciencias Medioambientales; el Fondo de Dotación Benoziyo para el Avance de la Ciencia; el Instituto Ilse Katz para las Ciencias Materiales y la Investigación de la Resonancia Magnética; el Centro de Ciencias Marinas De Botton; Dana y Yossie Hollander; el Fondo Herbert L. Janowsky para la Investigación del Cáncer Pulmonar; Paul y Tina Gardner; Adam Glickman; el patrimonio de Fannie Sherr; y el patrimonio de David Levinson.

 

El Instituto Weizmann de Ciencias en Rehovot, Israel, es uno de los primeros del mundo en el ranking de instituciones de investigación multidisciplinaria. Destacado por su amplia exploración de las ciencias naturales y exactas, el Instituto es el hogar de científicos, estudiantes, técnicos y personal de apoyo. Entre las labores de investigación del Instituto se incluyen la búsqueda de nuevas formas de combatir las enfermedades y el hambre, la investigación de las preguntas destacadas en matemáticas e informática, la investigación de la física de la materia y el universo, la creación de nuevos materiales y el desarrollo de nuevas estrategias para proteger el medio ambiente.

 

Los comunicados de prensa del Instituto Weizmann se publican en Internet en

http://wis-wander.weizmann.ac.il/, y también están disponibles en http://www.eurekalert.org/

 

 

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